Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор - страница 5

Шрифт
Интервал


Выделяют 4 основных типа гемоглобина:

HbА>1 – гемоглобин взрослого, его молекула построена из двух α- и двух β-субъединиц. На его долю приходится более 90% общего гемоглобина.

HbА>2 – минорный. 2 α и 2 δ частицы. 1% от общего Hb.

HbF – фетальный (2 α, 2 γ). Является основным гемоглобином плода.

HbP – эмбриональный (2 α, 2 ε). Преобладает у эмбриона.

III. Фибриллярные белки

Высшие структуры фибриллярных белков имеют форму длинной нити, они плохо растворимы в воде. Практически все они выполняют важнейшую структурную функцию. Иначе говоря, из фибриллярных белков построено наше тело. Классификация фибриллярных протеинов по строению:

– α-фибриллярные белки (α-кератины);

– β-фибриллярные белки (β-кератины);

– белки коллагенового типа.

1. α-фибриллярные белки (α-кератины)

α-кератины являются основным структурным компонентом покровных тканей организмов позвоночных. На их долю приходится большая часть сухого остатка кожи и ее производных: волосы, ногти, когти, рога, копыта, иглы, панцирь, чешуя.

а) Первичная структура имеет ряд особенностей: а) много аминокислот с гидрофобными радикалами. Поэтому α-кератины совершенно нерастворимы в воде; б) значительное количество цистеина; в) α-кератины спирализованы по всей длине, а т. к. пролин нарушают спирализацию, в их составе его нет.

б) Вторичная структура α-кератинов – классическая α-спираль (см. выше).

в) Третичную структуру этих протеинов можно рассмотреть на примере построения волоса. Три параллельно расположенных α-спирализованных цепи, с одинаковой направленностью жестко связаны друг с другом большим количеством поперечных дисульфидных связей (для этого и нужен цистеин). Триада спирализованных цепей полого закручиваются относительно друг друга, образуя суперспираль (протофибрилла).

2. β-фибриллярные белки (β-кератины)

В организме позвоночных отсутствуют β-кератины. Эти белки характерны для чуждого нам мира организмов – членистоногих. Наиболее типичные примеры: фиброин шелка и кератин паутины. Основной отличительной особенностью построения подобных белков является β-структура.

а) Первичная структура. В β-кератинах преобладают аминокислоты с маленькими, необъемными радикалами: глицин (до 50%), аланин и др. В составе фиброина шелка, например, 50% глицина. Пептидные цепи β-кератинов плотно прижаты друг к другу, что исключает присутствие крупных аминокислот. Благодаря такой компактности β-кератины являются самыми прочными волокнами в природе.