Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии - страница 10

Проферментами зимогенами называют неактивные предшественники ферментов, которые могут активироваться через избирательное расщепление белковой молекулы, реакции фосфорилирования или дефосфорилирования, диссоциации, а также агрегации протомеров и др.

Поскольку все ферменты являются белками, то обладают всеми физико-химическими свойствами белков. По структуре ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим. Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор (коэнзим, кофермент).

С химической точки зрения, кофермент – это низкомолекулярное органическое соединение, являющееся составной частью сложного белка, обладающего каталитической активностью; большинство коферментов являются производными водорастворимых витаминов, а также нуклеозидов, пептидов и др.

Рис. 3. Структура важнейших коферментов (НАД и ФАД)

Все ферменты, изученные к настоящему времени, включены в особый каталог (классификация ферментов – КФ) и имеют свой классификационный номер, в котором первая цифра указывает на принадлежность к одному из 7 классов ферментов:

1) оксидоредуктазы

2) трансферазы

3) гидролазы

4) лиазы

5) изомеразы

6) лигазы (синтетазы)

7) транслоказы

Таблица 7. Взаимосвязь витаминов и коферментов

Принципиальная структура фермента включает:

а) активный центр фермента – это уникальная комбинация аминокислотных остатков белковой молекулы, участвующих в присоединении и превращении субстрата, формируется на уровне третичной структуры. В активном центре выделяют субстратсвязывающий (якорный) участок и каталитический участок.

б) аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра и присоединяющий низкомолекулярный аллостерический эффектор.

Примерами аллостерических эффекторов являются низкомолекулярные лиганды, вызывающие изменение активности фермента вследствие их связывания в аллостерическом центре (НАД^>+, НАДН, АТФ, АДФ и др.).

Изучение ферментов (энзимов) выделено в отдельную науку – энзимологию. Все ферменты имеют белковую природу, чем объясняются их свойства (термолабильность, зависимость активности от рН среды, высокоспецифичное действие по отношению к реагирущим веществам – субстратам ферментативной реакции).