Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело» - страница 17

_____________________________________

, _____________________________________

_____________________________________

, выполняют защитные функции тканей, например, предохраняют от протеолитического действия _____________________________________

_____________________________________

и кишечного сока, участвуют в процессах минерализации, способны связывать патогены. Молекулярная масса муциновых комплексов достигает 20 Мда.

Компоненты выбора:

• слизистых

• влажность

• эластичность

• прочность

• желудочного

• ликвора

2. Присоединение углеводных цепей к полипептидам осуществляется посредством_____________________________________

_____________________________________

связи. К настоящему времени выявлено несколько способов соединения моносахаридов с аминокислотами. Наиболее распространены два типа присоединия: _____________________________________

_____________________________________

связь и _____________________________________

_____________________________________

связь. Реже встречается соединение посредством S-гликозидной связи по остаткам _____________________________________

_____________________________________

и С- гликозидной связи между остатками D- маннозы и триптофана

• сложноэфирной

• гликозидной

• N – гликозидная

• О- гликозидная

• треонина

• цистеина

Используя схему образования гликозидной связи между N-ацетилглюкозамином и остатками аминокислот, составьте свои схемы возможных гликозидов между парами:

Серин – глюкоза

Аспарагин – галактоза

Треонин – галактоза

Глутамин – глюкоза

Решение:

Используя схему образования сложноэфирной связей связи между фосфорной кислотой и остатками аминокислот, составьте свои схемы возможных гликозидов между парами:

Тирозин – фосфорная кислота

Треонин – фосфорная кислота

Решение:

 ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?

Основы биокатализа. Особенности ферментов как биокатализаторов: зависимость скорости реакции от физических и физико-химических условий среды (температура, ионная сила, рН); высокая избирательность (субстратная специфичность и специфичность действия). Активный центр, его адсорбционный и каталитический участки. Понятия о коферментах и кофакторах. Теория индуцированного соответствия. Отличия ферментов от неорганических катализаторов. Классификация и номенклатура ферментов. Активность ферментов, единицы ее измерения. Молекулярная и удельная активность фермента. Кинетика ферментативного катализа. Энергетический профиль химической реакции. Энергия активации, переходное состояние. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Регуляция ферментативной активности. Уравнение Лайнуивера-Берка, его графическое представление. Ингибирование по механизму обратной связи. Обратимое ингибирование фермента как механизм действия лекарственных препаратов. Изоферменты, их роль в клинической лабораторной диагностике. Понятие о рибозимах и абзимах.