Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело» - страница 6
Предположите физические, химические и биологические свойства этого соединения:
Составьте 1–2 формулы соединений с SH-группой из предложенного списка и обведите в этих формулах сульфгидрильную группу: цистеин, глутатион, коэнзим А.
Перечислите все известные вам фосфоросодержащие функциональные группы в структуре органических соединений.
Соедините аминокислоту серин с фосфорной кислотой, покажите образованную формулу фосфосерина.
Составьте схему строения АТФ, выделив остатки фосфорной кислоты.
Составьте 1–2 формулы соединений с остатком фосфорной кислоты из предложенного списка и обведите в этих формулах фосфатный фрагмент: 2-фосфоглицериновая кислота, 3-фосфоглицериновая кислота, глицеральдегид-3-фосфат, диоксиацетонфосфат, фосфоенолпируват.
Перечислите все известные вам пятичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиррола. Предположите физико-химические и биологические свойства пиррол-содержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства соединения на основе его химической формулы:
Перечислите все известные вам шестичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиридина Предположите физико-химические и биологические свойства пиридинсодержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства двух родственных соединений на основе их химической структуры:
Тема 2. Аминокислоты и простые белки. Строение, свойства и биологическая роль
Предмет биологической химии. Основные химические компоненты живых систем. Аминокислоты – мономеры белков и пептидов. Протеиногенные аминокислоты. Структура и физико-химические свойства аминокислот. Уравнение Гендерсона-Хассельбаха. Свойства пептидной связи. Непротеиногенные аминокислоты. Биологически активные пептиды. Структурное и функциональное разнообразие белков. Уровни структурной организации белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Понятие о доменной структуре белка. Фолдинг белка. Роль шаперонов. Функции убиквитина и протеасом. Посттрансляционная модификация. Связь структуры белков с их функцией. Денатурация белка. Понятие об изоэлектрической точке белка и метод ее определения. Методы изучения белков. Цветные реакции на аминокислоты и белки. Методы определения молекулярной массы и аминокислотного состава белков. Методы изучения пространственной структуры белков. Методы выделения и очистки белков. Биохимические основы нарушений обмена белков: прионные болезни, болезнь Альцгеймера, парапротеинемии, амилоидоз. Конъюгированные (сложные) белки: нуклеопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины, металлопротеины. Особенности строения белков соединительной ткани: коллаген и эластин.