Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии - страница 8

Шрифт
Интервал


Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).


Таблица 4. Уровни структурной организации белков


Белки условно подразделяют на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) сложных белков могут выступать различные химические соединения, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений.


Таблица 5. Подходы к классификации сложных белков


Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с физико-химическими свойствами последних, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.


Таблица 6. Методы очистки и анализа белков и аминокислот

Основные термины:

α-Аминокислоты – производные карбоновых (органических) кислот, у которых один из атомов водорода у α-углеродного атома замещен на аминогруппу

Белки – высокомолекулярные соединения, биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями, имеющие определённую структурную и пространственную организацию и обладающие различными функциями.


Изоэлектрическая точка (ИЭТ, pI) – значение pH среды, при котором суммарный заряд амфотерного соединения равен нулю


Полипептиды – биополимеры, содержащие от 10 до 50 аминокислотных остатков, связанных пептидными связями.


Посттрансляционная модификация – процесс образования функционально активных белков из синтезированных на рибосомах полипептидных цепей с использованием механизма частичного протеолиза (тримминга) и химической модификации аминокислотных радикалов (гидроксилирование, карбоксилирование, фосфорилирование, окисление и др.)


Фолдинг – процесс формирования третичной (трехмерной) пространственной структуры белка из полипептидной цепи при участии специфических белков-шаперонов.


Шапероны – группа белков, обеспечивающих правильную пространственную укладку полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации, а также ренатурацию поврежденных белков и стабилизацию белков с неустойчивой конформацией